驱动蛋白是分子马达的一种，是真核生物中不可缺少的一种蛋白质。驱动蛋白能够携带细胞器以及生物大分子沿着微管快速行走，并且准确地将这些“货物”送到所需要的地方。驱动蛋白沿着微管行走的力产生机制是生物学和生物物理学领域中最前沿的课题之一。驱动蛋白沿着微管行走产生力的关键元件是颈链。颈链向马达头部的对接直接驱动了驱动蛋白在微管上的行走。驱动蛋白的颈链是一条由约14个氨基酸组成的β条带，主要分为三个部分：起始部部分的前三个氨基酸，β9和β10。颈链的对接过程通过三个步骤来完成：颈链对接的第一部分是颈链的前三个氨基酸形成半螺旋结构，第二部分是颈链的β9和处于马达结构域N端的β0形成CNB结构向马达头部的对接，第三部分是β10通过与马达头部形成四个关键的骨架氢键而完成对接。本文详细介绍了颈链前两部分的对接机制，而本论文主要研究内容是颈链第三部分(β10)向马达头部的对接机制。
　　我们采用分子动力学模拟方法研究了驱动蛋白颈链β10的对接过程。我们的研究表明，驱动蛋白颈链β10的对接是通过四个骨架氢键的形成来实现的。虽然这四个骨架氢键的形成方式完全相同，但是其表现出来的稳定性和有效力学强度差异很大。我们通过分子动力学模拟计算发现，处于β10C端的骨架氢键的有效强度很低,原因是这条骨架氢键容易受到水的攻击。处于β10N端的骨架氢键表现出超高强度的稳定性，原因是这条骨架氢键周围的疏水集团和极性基团对它有保护和配合作用。β10的四条骨架氢键呈现出从N端到C端逐渐下降的力学梯度。而颈链β10的对接过程也是一个从N端到C端逐步形成的过程。整个β10对接过程实现的关键就是其N端骨架氢键的形成，我们通过分子动力模拟仔细研究了此关键氢键的形成过程。我们发现，该氢键形成前，其氢键结合位点之间会和水分子形成水桥，水桥的形成将骨架氢键结合位点的氢、氧原子间的距离锁定在可形成氢键的距离内，从而形成骨架氢键。β10的N端骨架氢键的形成大大提到了其它三条骨架氢键的形成几率，从而使整个β10的对接过程得以实现。本文的研究结果对理解驱动蛋白力产生机制有非常重要的意义。