非核苷类逆转录酶抑制剂（NNRTIs）是一类合成便利、低毒,且能在浓度极低的情况下对HIV-1起到抑制作用的化合物。但这类抑制剂几乎不溶于水,生物利用度低,严重限制了其在临床上的应用。环糊精及其衍生物（β-CDs）具有内疏水和外亲水的两亲性质,能与药物分子形成超分子体系,进而显著提高药物的水溶性,从而为研究该类抑制剂与血清白蛋白的相互作用提供了平台。研究药物分子与血清白蛋白的作用机制,可为阐明药物的作用机制和代谢动力学提供重要的理论依据。本文选用了三种具有我国自主知识产权的NNRTIs作为客体,合成了2种新型桥联β-CDs（1,3）,和乙二胺修饰β-CD（2）,制备了主体1-3与三种抗HIV客体的超分子体系,采用多种方法对其进行表征。利用荧光光谱法研究了所制备的超分子体系与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机制。主要的研究工作如下:1.合成了三种新型结构的修饰环糊精（1-3）。2.制备了主体1、2与G1的超分子体系,采用¹H NMR、SEM、IR等方法进行表征,并通过2D ROESY谱推测了超分子体系可能的包结模式。饱和水溶液实验显示,超分子体系对G1的水溶性分别提高了48.7和23.4倍。利用荧光光谱法测定了超分子体系的稳定常数,表明:K_1/G1>K_2/G1>K_β-CD/G1,其包结比均为为1:1。荧光光谱显示,主体1对G1有荧光猝灭的作用,而主体2对G1有荧光增强的作用。超分子体系1/G1对BSA产生静态猝灭,氢键和范德华力为主要驱动力,超分子体系的加入导致了BSA的构象发生了显著变化。用电化学交流阻抗（EIS）法进一步验证了1/G1与BSA生成了新的复合物。3.制备了主体1和2与G2的两种超分子体系,并表征。测定了超分子体系的稳定常数大小顺序为:K_1/G2>K_2/G2>K_β-CD/G2,包结比都为2:1。推测出2种超分子体系可能的包结模式。水溶性实验表明,主体1/G2、主体2/G2对G2的水溶性分别提高了51和8.7倍。1/G2超分子体系与BSA的相互作用研究表明,主体1/G2对BSA是以静态方式进行猝灭,结合主要驱动力为静电引力,并形成了1:1的复合物。主体1/G2的加入对BSA的微环境产生了影响。EIS研究进一步表明主体1/G2与BSA生成了新的复合物。4.通过¹H NMR、SEM、IR等方法,对制备出的主体1-3与G3形成的超分子体系进行了表征,推测了其可能的包结模式。三种超分子体系的包结比均为为1:1,对G3的水溶性分别提高了938.4,626.3,729.5倍,其稳定常数顺序为K_1/G3>K_3/G3>K_2/G3。通过对主体3/G3和BSA的相互作用研究,表明主体3/G3对BSA以静态猝灭方式为主,以氢键和范德华力为主要驱动力,主体3/G3与BSA形成了1:1的复合物,并导致BSA的构象发生显著变化。