α杆状病毒存在两种不同的膜融合蛋白,Ⅰ型核多角体病毒的GP64蛋白和Ⅱ型核多角体病毒的F蛋白。GP64属于Class Ⅲ膜融合蛋白,而F被预测和多种人的RNA病毒膜融合蛋白相似,属于Class Ⅰ膜融合蛋白。从融合前亚稳三聚体转变为融合后稳定三聚体是Class Ⅰ病毒膜融合蛋白的特征之一。本论文聚焦属于Ⅱ型核多角体病毒的棉铃虫核多角体病毒（Helicoverpa armigera single nucleocapsid nucleopolyhedrovirus,HearNPV）F 蛋白胞外结构域 F31-611 的结构研究。我们采用S2细胞表达HearNPV F蛋白胞外结构域F31-611。通过分析型超速离心,我们对F31-611蛋白在溶液中的聚集状态进行分析,发现该蛋白在溶液中多为二聚体。将F31-611蛋白晶体结构与已解析的同源结构进行对比,我们发现实验室解析的F31-611蛋白结构应为融合前构象。为进一步研究F蛋白的融合过程,我们以F31-611晶体结构为基础,利用GS-linker连接在融合过程中发生显著构象变化,组成茎部区域的两段多肽,并在大肠杆菌中表达了该重组蛋白片段,Fs。尽管含有融合肽的F31-611在溶液中多半为二聚体,Native-PAGE的结果表明,不含融合肽的茎部区域重组蛋白Fs在溶液中为单体,且温度的升高不会改变Fs蛋白单体状态。这些数据表明Ⅱ型核多角体病毒F蛋白的聚合状态可能与融合肽位置有关。25℃-42℃处理后,Fs蛋白的荧光光谱结果显示,温度升高使蛋白中色氨酸发生翻转,由疏水的内部翻转到亲水表面。CD光谱实验表明,当pH降至5左右时,Fs蛋白α-helix含量增加。这与融合前向融合后构象转变时α-helix含量的变化趋势一致。本论文针对Ⅱ型核多角体病毒的膜融合蛋白F开展的结构与功能的研究,对HearNPV F蛋白行使膜融合功能过程有更加清晰的认识,对于理解病毒侵染宿主的机制研究具有重大意义。