本文旨在研究“坝莜1号”燕麦蛋白质相关性质、燕麦分离蛋白的热聚集特性及其对胃蛋白酶消化特性的影响。对燕麦不同蛋白组分及不同pH和离子强度下燕麦分离蛋白的亚基组成、功能特性进行了分析,在此基础上进一步分析了不同温度加热处理后的燕麦分离蛋白聚集特性,最后对胃蛋白酶对热处理后的燕麦分离蛋白的消化特性影响进行初探。试验结果表明:“坝莜一号”燕麦中淀粉含量为60.31%,其中直连淀粉含量为24.77%,蛋白质含量为12.92%,其中球蛋白含量最高为36.42%,油脂含量为6.25%。燕麦蛋白组分亚基分布为,燕麦清蛋白亚基在10-100 k D范围内均有分布,燕麦球蛋白由2个亚基组成,分子量分别在97.4-100 k D和43-66.2 k D范围内,燕麦醇溶蛋白亚基大部分亚基集中在18.39-40.72 k D之间,燕麦谷蛋白部分亚基分布在20.67-26.66 k D与43.29-50.80 k D之间,其中燕麦清蛋白和球蛋白含有二硫键。不同提取条件对燕麦清蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白的亚基组成有较大影响。燕麦分离蛋白主要为球蛋白,在pH5.0-6.0（p I）时溶解度最低,起泡性最低,泡沫稳定性最高,在碱性条件下乳化性及乳化稳定性较高;在pH 2.0和3.0的酸性条件造成了可溶性燕麦分离蛋白肽链的部分水解,形成了相对分子质量为31-43 k D的亚基条带,碱性条件下无明显区别。Na Cl浓度为0.05mol/L时溶解度最低,Na Cl浓度为0.6-0.9 mol/L时,起泡性、泡沫稳定性及乳化性均较高;溶解度最低时,可溶性蛋白主要是由相对分子质量为43 k D的亚基组成,Na Cl的加入造成了可溶性燕麦分离蛋白肽链的断裂,形成了相对分子质量分别为43 k D、66.2k D的多肽链。不同温度加热处理燕麦分离蛋白的过程中,燕麦分离蛋白先部分解离成小分子量亚基,此时维持蛋白质空间结构的主要作用力为离子键,肽链折叠色氨酸残基埋在分子内部;随温度进一步升高,燕麦分离蛋白进一步解离成小分子,肽链舒展色氨酸残基趋于疏水微环境,这些小分子蛋白在氢键、疏水作用、二硫键等的作用下聚集成大分子量的不溶性聚集体,整个加热过程中都伴随着二硫键的生成,在110℃加热处理后,聚集体的形成有除二硫键以外的共价键的参与,该结论仍需进一步被证实。不同pH及离子强度处理条件下制备的燕麦分离蛋白凝胶微观结构差异显著,且维持其凝胶结构的作用力各不相同,各作用力所作用的蛋白亚基也有明显差异。未经过加热处理的燕麦分离蛋白水解度较高且更容易水解为小分子量的亚基。当热处理温度低于70℃时,加热造成蛋白解离破坏了胃蛋白酶作用位点不利于水解,在70-80℃时,部分燕麦分离蛋白由于加热造成解离后又聚集改变其原有蛋白结构,遮蔽了胃蛋白酶作用位点,随着水解时间的延长,部分胃蛋白酶作用位点暴露水解度提高,但由于聚集造成结构改变,大的聚集体很难水解为小分子量的亚基,110℃加热处理燕麦分离蛋白形成更大聚集体,同样大分子量的聚集体很难为小分子量的亚基。