本论文研究了脂肪酶和胰蛋白酶的共固定化工艺条件和共固定酶的应用。通过研究脂肪酶的单固定和蛋白酶对脂肪酶活力的影响，选择合适的载体和蛋白酶来与脂肪酶进行共固定，对共固定的工艺条件进行摸索，并对此种共固定酶的应用进行初探。1.采用Sepharose CL-4B和7种大孔树脂为载体固定脂肪酶Palatase20000L和TL100L，进行载体筛选，以酶活力为指标，优化固定化条件，并考察所制得固定化酶的稳定性和水解橄榄油的酶学性质。结果表明以大孔树脂HPD600为载体制得的固定化酶具有较高的活性和良好的稳定性。2.研究了菠萝蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰蛋白酶对脂肪酶Palatase20000L和TL100L的活力影响，发现胰蛋白酶对脂肪酶Palatase20000L的活力有提高作用。在最优的处理条件下脂肪酶的活力可提高30%左右。通过胰蛋白酶处理后的脂肪酶的最适合作用pH值与未处理的脂肪酶相同，但热稳定性下降。处理后的脂肪酶对底物的亲和力增大。聚丙烯酰胺凝胶电泳结果显示经胰蛋白酶处理后的脂肪酶的分子量没有明显的改变，也未见有特异性蛋白带。3.选择胰蛋白酶与脂肪酶Palatase20000L和TL100L进行共固定。通过研究共固定方法，将脂肪酶20000L和100L与胰蛋白酶共固定在载体HPD600上，得到两种酶的共固定化酶。对共固定化条件进行优化并考察了共固定化胰蛋白酶的酶学性质。固定后的胰蛋白酶热稳定性有所改善，在偏酸性溶液中的稳定性提高，最适作用pH值没有改变，最适合作用温度范围变宽。4.选择大豆油和酪蛋白的混合物、大豆浆、花生浆和牛奶为底物考察共固定化酶的应用性能进行初探，以茚三酮显色法测定蛋白质的水解度，高效液相色谱法测定油脂水解物，碱滴定法测定脂肪酸含量。共固定酶作用于大豆油和酪蛋白混合底物时，脂肪酶和蛋白酶都可以表现出较高的活力，并且二者有协同作用，作用于大豆浆、花生浆和牛奶这三种底物时，共固定酶也可以表现出良好的水解活力。