淀粉样β蛋白（amyloidβprotein,Aβ）的聚集与沉积是阿尔茨海默病（Alzheimer’s disease,AD）的重要诱因,因此开发Aβ聚集抑制剂成为治疗AD的主要目标。先前实验室研究设计的肽抑制剂LK7（Ac-LVFFARK-NH₂）虽然在一定程度上对Aβ的聚集生长起到了抑制作用,但由于其容易聚集,抑制Aβ聚集的作用浓度较高,水溶性较差,限制了其发展与应用。为了开发具有实际应用前景的多肽Aβ聚集抑制剂,本研究首先通过EDC反应将LK7交联在超亲水的两性离子聚合物pCBMA上,通过调控反应条件得到了3种不同修饰率的LK7@pCBMA（8.58μmol/g、15.5μmol/g、51.3μmol/g）;然后表征了它们的一系列重要理化性质;最后深入研究了它们抑制Aβ聚集的作用。研究表明,3种LK7@pCBMA的胶束稳定性均很强,其临界胶束浓度值均在10^-9 mol/L左右;修饰率越高其ζ电势越大（正电荷越多）;但其粒径则会随着修饰率的增加而减小;此外,它们均具有很好的单分散性及溶解性。与对照LK7相比,3种LK7@pCBMA对Aβ₄₂聚集生长的抑制作用随浓度而显著提高,如:具有最佳效果的LK7@pCB-2,其有效作用浓度仅为LK7的1/25;同时它们会改变Aβ₄₂的聚集路径,阻止Aβ₄₂向β-折叠结构的转变并聚集成纤维。另外,3种LK7@pCBMA均能够显著抑制Aβ₄₂聚集引起的神经细胞毒性,如:LK7@pCB-2浓度为1μM时,几乎完全抑制了Aβ₄₂引起的神经细胞毒性（使细胞存活率从66%提升到97%）。通过聚集动力学的研究发现,LK7@pCB-2能够显著促进Aβ₄₀的成核,从而大大缩短延滞期,同时也能够高效抑制Aβ₄₀的聚集生长。特别在LK7@pCB-2的浓度为1μM和5μM时,基本完全抑制了Aβ₄₀的聚集(使Aβ₄₀的荧光值降低到了24.5%和20.0%),而相同浓度下的LK7对Aβ₄₀的聚集生长并无明显的影响。以上研究结果表明,将多肽抑制剂交联在两性离子聚合物pCBMA上,可克服多肽溶解性差,作用浓度高等缺点,有效提高对Aβ聚集抑制的作用,因此本研究设计开发的LK7@pCBMA具有很好的应用前景。