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蛋白质在基质表面上的吸附动力学研究是生物学、医学、食品加工等许多领域共同关切的重要科学问题。时间分辨光谱技术通常被用来实时监测蛋白质的结合动力学过程,但是基于单变量分析的传统数据处理方法难以区分复杂动力学数据中的重叠组份,因此有必要引入多变量分析方法来实现对复杂体系的动力学分析和数学建模。本论文围绕蛋白质和金纳米的动态相互作用深入开展了以下两个案例的研究。第一个案例研究和揭示了金纳米(AuNPs)和两种高度同源的血清白蛋白(即人血清白蛋白HSA和牛血清白蛋白BSA)的结合动力学差异。首先,我们收集了两种同源蛋白的紫外可见光谱动力学数据。然后,通过结合多变量分析及数学建模等分析手段,我们设计出了一个可行性较高的蛋白质吸附动力学研究策略,实现了对蛋白质和纳米材料之间发生的相互作用的定量和定性分析。在此基础上,我们又利用多级指数函数对该动态转换过程进行了数学刻画,通过对拟合公式中的参数进行定量分析从而推算出两种蛋白质的不同吸附特性。我们发现血清蛋白和金纳米的结合过程可被两个一级指数反应方程所描述,故整个的反应可被看作两个过程:一个快过程和一个慢过程,恰好对应于血清蛋白的三角棱柱形结构所能采取的两种可能的结合构象。两种蛋白质所不同的结合构象偏好性取决于不同的结构特性以及表面电荷分布。作为一个方法学的拓展研究,我们又进一步研究分析了一种具有自聚集特性的抗菌蛋白—胰岛再生源蛋白(REG3A)在金纳米(AuNPs)表面的结合及聚集特性。已知内毒性分子脂多糖(LPS)能够抑制REG3A的杀菌功能,故我们利用多变量分析手段对二元的AuNPsREG3A和三元的AuNPs-REG3A-LPS作用体系分别进行了研究,发现REG3A在金纳米上同样具有非常强的自聚集成纤维网络的倾向,当聚集到一定程度时,REG3A会从金纳米表面脱落下来从而在动力学光谱上表现为多过程行为。而LPS加入后,LPS会在REG3A之前迅速吸附到纳米颗粒表面上,且对REG3A蛋白的自聚集起到比较明显的抑制效应,从而在其吸附动力学数学模型中出现体系组份数减少以及结合动力学曲线平滑化等现象。本论文将多变量分析方法和结合动力学的研究相结合实现了一种新的二维动态光谱数据分析方法,这种数据处理方法能够对蛋白质-纳米体系的相互作用模式和机制进行较为准确的研究和探索。该分析流程方案简单、有效、灵敏,可以应用于构建和开发基于纳米材料的生物传感器,从而揭示体液中的一些疾病相关且低表达蛋白在纳米材料上的特殊动力学行为,同时也为探究具有特殊结构组成或聚集能力的蛋白质或多酶体系提供了新的思路和手段。