干扰素调节因子7(Interferon regulatory factor7，IRF-7)是IRFs中重要的成员之一，它主要在两个方面起重要的作用：调节干扰素的表达和参与抗病毒的免疫反应。IRF-7是一个DNA结合蛋白，共有503个氨基酸，其中氨基末端1-151个氨基酸为其DNA结合结构域(DNA binding domain，DBD)，DBD在其与干扰素刺激应答元件(IFN stimulated response element，ISRE)结合时起到关键的作用。IRF-7的功能也可以通过包括磷酸化、乙酰化、泛素化和类泛素化的翻译后修饰来调节。赖氨酸残基是乙酰化、泛素化和类泛素化的潜在修饰位点，所以赖氨酸残基上的修饰可能是IRF-7进行功能调节的策略。IRF-7的DBD中分布着5个赖氨酸，目前已有研究表明，部分赖氨酸残基的突变会对IRF-7的功能造成影响，而DNA结合结构域中的个别赖氨酸残基的突变会使IRF-7几乎完全失活。　　 本文通过定点诱变将DNA结合结构域内的赖氨酸残基突变为精氨酸残基，构建了6个表达质粒，它们可以在大肠杆菌细胞中表达融合了His和FLAG标签的IRF-7 DBD重组蛋白以及突变体蛋白。其中His FLAG标签分别用于纯化和检测；纯化这六个重组蛋白，并对它们进行定量；最后利用DNA-BIND微孔板测定它们与ISRE的结合。结果发现IRF-7 DBD与ISRE的结合具有特异性。当赖氨酸突变型与野生型等量的情况下，与DNA结合的能力都变弱了。与野生型相比：K45R、K50R、K61R、K92R和K120R分别降低到野生型的13％，54％，22％，28％和16％。本文的结果为研究赖氨酸残基在IRF-7结合活性中的作用提供了实验证据，也为进一步利用DNA-BIND微孔板检测DNA与蛋白的相互作用提供了基础。