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利用SDS-PAGE电泳结合凝胶成像分析技术，比较了在非变性、加入还原剂变性和加热后再加入还原剂变性三种条件下转谷氨酰胺酶对酪蛋白和乳清蛋白之间的交联情况。结果表明：在非变性条件下，酪蛋白质量分数下降96％，乳清蛋白下降15％，酪蛋白和乳清蛋白几乎不能交联。超分子量聚合物是酪蛋白单一聚合物，α-乳白蛋白形成部分低聚体；在加入还原剂时，酪蛋白质量分数下降86％，乳清蛋白下降30％，反应4h后有少量乳清蛋白和酪蛋白中某一组分交联；预热更有助于酪蛋白和乳清蛋白聚合，在第三种条件下，反应24h后乳清蛋白下降60％