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利用傅立叶变换红外光谱和傅立叶变换拉曼光谱研究了牛血清白蛋白（BSA）与双亲嵌段共聚物P103作用过程中蛋白质构象的变化规律。研究表明，当P103浓度较低时，BSA二级结构变化不大，当P103浓度为16g／L或以上时，α-螺旋结构由45．9％降至40％以下，β-折叠结构升高，由6．1％增至17％左右，同时无规结构略微下降。P103的加入主要改变BSA分子内部氢键的结合方式，使α-螺旋结构转变为β-折叠结构；P103的加入还影响BSA中氨基酸侧链的微环境变化和蛋白质二硫键的构象变化。