【摘 要】
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分子伴侣蛋白Hsp70氮端核苷酸结合域（NBD, nucleotide-binding domain）的ATP酶活性变化对其行使分子伴侣功能具有重要作用。本文采用分子动力学模拟方法研究酵母分子伴侣Hsp70
【机 构】
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辽宁大学生命科学院,辽宁大学环境学院,辽宁大学轻型产业学院
【基金项目】
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国家自然科学基金（30970152）和辽宁省教育厅优秀人才项目（2009R26）资助.
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分子伴侣蛋白Hsp70氮端核苷酸结合域（NBD, nucleotide-binding domain）的ATP酶活性变化对其行使分子伴侣功能具有重要作用。本文采用分子动力学模拟方法研究酵母分子伴侣Hsp70氮端NBD内残基A17，R23，G32和R167点突变对其ATP酶活性区域构象影响及功能关系。结果表明，突变体A17V，T23H，G32S的ATP结合口袋袋口的loopl（第一个转角，连接p1与p2）结构柔性增强，活性残基T11侧链明显向内移动，从而更加接近ATP的γ-磷酸基团，更容易使ATP水解。这可
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