【摘 要】
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该研究采用pH-超声复合法对大豆分离蛋白(soybean protein isolation,SPI)进行改性处理,并分析不同复合处理条件对SPI凝胶性的改性效果.通过粒径、分子质量分布、流变分析和十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析了该处理方法对SPI溶液性质和组成的影响,通过质构分析研究该方法对SPI凝胶性的影响,同时通过疏水性和色氨酸内源荧光检法分析了SPI的结构变化.结果表明,pH-超声复合法,即在pH为2或3、超声功率为240 W、超声频率为40 kHz、处理温度为20℃或40℃条件下,有利于
【机 构】
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江南大学 食品学院, 江苏 无锡, 214122;江南大学 食品学院, 江苏 无锡, 214122;江南大学, 食品科学与技术国家重点实验室, 江苏 无锡, 214122
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该研究采用pH-超声复合法对大豆分离蛋白(soybean protein isolation,SPI)进行改性处理,并分析不同复合处理条件对SPI凝胶性的改性效果.通过粒径、分子质量分布、流变分析和十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析了该处理方法对SPI溶液性质和组成的影响,通过质构分析研究该方法对SPI凝胶性的影响,同时通过疏水性和色氨酸内源荧光检法分析了SPI的结构变化.结果表明,pH-超声复合法,即在pH为2或3、超声功率为240 W、超声频率为40 kHz、处理温度为20℃或40℃条件下,有利于溶液生成可溶性聚集体,并能使SPI具有较低的凝胶化温度(60.96℃)或较高的凝胶强度(4862.76 Pa),在一定程度上有利于凝胶形成,且具有不可逆稳定性.对SPI的凝胶性分析表明,该复合处理方法有利于协同增强SPI凝胶性,且效果比单独pH或单独超声处理效果更显著.其中质量浓度为0.10 g/mL的大豆蛋白在pH为3、处理温度为20℃的超声处理条件下,可实现对于该文所述所有相关质构性能数据的显著提升.
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