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利用荧光光谱技术分析β-乳球蛋白与EGCG、EGC间的相互作用,通过测定其结合常数、结合位点数、热力学常数及β-乳球蛋白的构象变化,探究不同热处理加工条件（80℃/20 min、100℃/5 min）和加热方式（蛋白与茶多酚混合加热、蛋白单独加热）对β-乳球蛋白与茶多酚间相互作用的影响。结果表明,热加工处理对β-乳球蛋白构象及与EGCG、EGC的结合强度有不同影响。β-乳球蛋白热变性致结构展开,从而表现出与EGCG、EGC的结合能力增强。EGCG、EGC均能与β-乳球蛋白自发形成复合物而发生相互作用,结合