【摘 要】
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采用去离子水抽提、硫酸铵分步盐析、亲和层析和分子筛层析等方法,从山合欢种子中得到一种胰蛋白酶抑制剂。SDS—PAGE结果表明,该抑制剂由2条多肽链构成,分子量分别为14.5和5.5kDa
【机 构】
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西南交通大学生命科学与工程学院,四川大学生命科学学院
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采用去离子水抽提、硫酸铵分步盐析、亲和层析和分子筛层析等方法,从山合欢种子中得到一种胰蛋白酶抑制剂。SDS—PAGE结果表明,该抑制剂由2条多肽链构成,分子量分别为14.5和5.5kDa。M-ALDI—TOF测定该抑制剂的精确分子量为19768.23Da。该抑制剂能与胰蛋白酶形成l:1的复合物,并且它们的结合不受SDS的影响。该抑制剂的肽指纹图谱中有7个主要的信号簇。通过串联质谱测定该抑制剂的部分氨基酸序列,比对发现与其他Kunitz蛋白酶抑制剂有较高的同源性。
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