【摘 要】
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目前，已知超过150种糖基磷脂酰肌醇锚定蛋白（glycosylphosphatidylinositol anchored protein, GPI-anchored protein）在哺乳动物细胞中表达，并参与免疫识别、细胞通讯与信号转导等多种生理过程。当蛋白质无法被GPI修饰时，前体蛋白质通过内质网相关蛋白质降解（endoplasmic reticulum associated degradat
【机 构】
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江南大学生物工程学院糖化学与生物技术教育部重点实验室
【基金项目】
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国家自然科学基金（No.32071278,31770853,31971216）； 山东省重大科技创新工程（No.2019JZZY011006）资助～～；
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目前，已知超过150种糖基磷脂酰肌醇锚定蛋白（glycosylphosphatidylinositol anchored protein, GPI-anchored protein）在哺乳动物细胞中表达，并参与免疫识别、细胞通讯与信号转导等多种生理过程。当蛋白质无法被GPI修饰时，前体蛋白质通过内质网相关蛋白质降解（endoplasmic reticulum associated degradation, ERAD）途径降解。然而，GPI锚定蛋白ERAD的降解机制尚不清楚。为了探究GPI锚定蛋白前体的ERAD途径的具体机制，本研究敲除人胚胎肾细胞293细胞株（HEK293）的GPI转酰胺酶复合物亚基PIGS基因，进而敲除E3泛素连接酶HRD1和GP78基因，之后随机在PIGS-KO,PIGS-HRD1-KO和PIGS-GP78-KO过表达16种GPI锚定蛋白质（以亲本PIGS-KO细胞株作为对照组）,Western印迹结果证明，GPI锚定蛋白前体在细胞株PIGS-HRD1-KO中的蛋白质积累量(IPHK)和PIGS-GP78-KO中的蛋白质积累量(IPGK)体现出明显的差异性，例如LYPD2的IPHK是IPGK的28倍，NEGR1的IPHK是IPGK的0.12倍，这说明GPI锚定蛋白前体的降解主要依赖于2种ERAD途径：ERAD-L和ERAD-M。且HRD1与GP78的2种E3泛素连接酶被选择性地用于GPI锚定蛋白前体的降解。朊病毒（prion）和CD59嵌合构建体表明，GPI前体蛋白C-端GPI附着信号决定了降解途径(朊病毒IPHK/IPGK由突变前的0.33改变为突变后的23.42。相反的是，突变前CD59的IPHK/IPGK是11.45,突变后变为2.81)。接着，通过对C-端附着信号疏水性的计算，我们发现，这种选择性差异由前体蛋白质C-端GPI附着信号疏水性的不同造成。本研究初步解释了未被GPI锚修饰的GPI锚定蛋白前体在ERAD中的降解机制。
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