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本试验根据hIL-2氨基酸序列、三维结构及其与受体IL-2R结合机制,设计并合成IL-2R α亚基结合位点修饰性hIL-2基因片段.合成的修饰性hIL-2基因序列被插入真核表达载体pPIC9K,并转化入毕赤酵母基因组中.经筛选得到阳性重组子后,通过诱导培养得到了表达产物.对表达产物进行Elisa初步测定,结果成功表达出重组hIL-2,表达水平达0.93g/L.本项研究为进一步开展IL-2R α结合位点修饰性hIL-2的生物活性研究奠定了基础.