【摘 要】
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通过同源序列比对和晶体结构分析,嗜热菌Geobacillus kaustophilusHTA426磷酸三酯酶的H23位点高度保守,并且位于金属离子结合位点附近。结合Rosseta design程序设计,本实验将
【机 构】
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吉林农业大学食品科学与工程学院,中油吉化集团总医院药剂科,吉林化工学院化学与制药工程学院
【基金项目】
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吉林农业大学博士启动基金项目（201223）, 国家自然科学基金项目（31070638）, 吉林省自然科学基金项目（20105109）
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通过同源序列比对和晶体结构分析,嗜热菌Geobacillus kaustophilusHTA426磷酸三酯酶的H23位点高度保守,并且位于金属离子结合位点附近。结合Rosseta design程序设计,本实验将突变体H23A在毕赤酵母GS115中高效表达。通过组氨酸标签镍柱分离纯化、非变性蛋白电泳和Western blotting鉴定表达产物,证明该突变体酶主要是以介于单体和二聚体之间的寡聚形式存在。初步酶学性质研究表明,突变体酶是别构酶,V max为92.45U/mg,Hill系数h为1.98;最适温度
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