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为进一步明确耐辐射奇球菌中锰调蛋白Mur的具体结构与功能,采用序列比对分析和定点突变技术构建了耐辐射奇球菌的锰调蛋白Mur（DR0865）的3个保守氨基酸位点突变株,并分析3个点突变菌株的金属离子敏感性、Mn2＋结合对功能的影响、外界胁迫耐受性及点突变蛋白的DNA体外结合活性。结果表明,3个定点突变H77A、H78A和H79A都是Mur蛋白重要的活性位点,对Mur调控细胞吸收外源性锰离子的功能起到决定性的作用,同时影响了Mur的Mn2＋结合活性。凝胶迁移率实验表明H78与H79位点对Mur的DNA结合活性