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将抗膀胱癌单链抗体(PG)融合在蛋白内含子(intein)的C末端，利用intein的N末端具有的chitin binding domain(CBD)对几丁质柱的吸附特性及intein的自切割活性对PG进行一次性纯化。同时，引入大肠杆菌分子伴侣肽基脯氨酰顺反异构酶(FkpA)与目的蛋白进行共表达及融合表达，以使目的蛋白以可溶形式存在。结果显示，PG融合蛋白对几丁质柱的吸附效率很高，intein的自切割释放PG的效率也较高，但PG仅出现在SDS洗脱液中。FM与PG共表达能显著地提高目的蛋白的可溶性。Inte