【摘 要】
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通过双酶切、连接转化等方法将中国水仙类黄酮-3-O-葡糖基转移酶（NT3GT）基因克隆到原核表达载体pET29a上,构建原核表达重组质粒pET29a-NT3GT。重组质粒转化至E.coli BL21（DE3）后
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通过双酶切、连接转化等方法将中国水仙类黄酮-3-O-葡糖基转移酶（NT3GT）基因克隆到原核表达载体pET29a上,构建原核表达重组质粒pET29a-NT3GT。重组质粒转化至E.coli BL21（DE3）后经IPTG诱导,SDS-PAGE分析表明,经IPTG诱导,NT3GT基因在大肠杆菌BL21（DE3）中获得了高效表达,表达的融合蛋白分子量约为55kDa。成功构建其原核表达载体并使其在大肠杆菌中得到高效表达,为NT3GT抗血清的制备及功能分析奠定基础。
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