铁钼辅因子激活氧钝化钼铁蛋白的初步研究

来源 :Journal of Integrative Plant Biology | 被引量 : 0次 | 上传用户:shazi009
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棕色固氮菌(Azotobacter vinelandii)固氮酶钼铁蛋白氧钝化后,未断裂出任何含钼、铁原子的断片。用有机溶剂从钼铁蛋白中提取得到的铁钼辅因子(FeMoCo)可以激活被氧钝化了的钼铁蛋白,使其还原乙炔能力得到部分或完全恢复。这种激活作用的效率随着钼铁蛋白氧钝化程度的加深而降低。初步结果表明,氧钝化的钼铁蛋白中最先受到损伤的可能是 FeMoCo。如果氧钝化程度进一步加剧,其它部分也可能受到损伤。 Azotobacter vinelandii Nitrogenase Molybdenum Ferritin Oxygen Inactivated, no fragments containing any molybdenum or iron atoms were cleaved. The ferromolybdenum cofactor (FeMoCo), extracted from molybdenum ferritin with organic solvents, activates oxygen-passivated molybdenum ferritin to partially or completely restore its ability to reduce acetylene. The efficiency of this activation diminishes as the degree of oxygen passivation of molybdenum ferritin deepens. Preliminary results indicate that the first damage to oxygen-passivated molybdenum ferritin may be FeMoCo. If the degree of oxygen passivation is further increased, other parts may also be damaged.
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