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目的通过融合蛋白的表达使人表皮生长因子(hEGF)易于纯化.方法构建基于tac启动子的pGEX 4T-1-hEGF原核表达载体,转化大肠杆菌BL21(DE3),以异丙基-1-硫代-β-D半乳糖苷诱导,表达谷胱甘肽-S-转移酶(GST)-hEGF融合蛋白.结果表达产物占细菌总蛋白的34%.部分为可溶性的,部分形成包涵体.菌体裂解上清液经Glutathione Sepharose 4B纯化后,SDS-PAGE电泳出现一条32 ku蛋白条带,与GST-hEGF融合蛋白的计算分子量相符.菌体裂解液中的可溶性GST