黄曲霉毒素B₁（AFB₁）是目前发现的致癌能力最强的真菌毒素,严重危害人畜健康。人血清白蛋白（Human serum albumin,HSA）在结合、运输内源性和外源性等小分子物质方面具有重要的生理功能。研究AFB₁与HSA的相互作用机理和作用过程,在分子毒理学上具有重要意义。本研究模拟在人体血液pH条件（pH 7.4,离子强度0.1 mol/L）,通过荧光淬灭、3D荧光法和圆二色谱（Circular dichroism,CD）等光谱方法研究AFB₁与人血清蛋白的相互作用。结果表明,AFB₁与HSA的内源荧光淬灭属于静态淬灭,AFB₁-HSA在298,303,308和313 K4个温度条件下,结合常数均为10⁴数量级,结合位点都约为1。根据Van’t Hoff方程AFB₁-HSA体系是熵增焓减的自发过程,分子间主要作用力为疏水作用和氢键。基于Forster’s能量转移,得知AFB₁与HSA结合距离为3.31 nm。竞争结合实验表明,AFB₁结合在HSA的siteI位点上,靠近色氨酸Trp-214。通过3D荧光分析,AFB₁的结合作用导致了HSA氨基酸残基微环境和二级构象发生变化。圆二色谱的分析结果表明,二者的结合使得HSA的α-螺旋含量增加。