【摘 要】
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胃蛋白酶是哺乳动物的一种极其重要的消化酶,通过水解特定氨基酸间的肽键从而分解食物中的蛋白质.胃蛋白酶是一种酸性蛋白酶,对周围环境的酸碱度比较敏感.本研究采用傅里叶变
【机 构】
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中国科学院宁波材料技术与工程研究所,中国科学院海洋新材料与应用技术重点实验室,宁波315201;中国科学院大学材料科学与光电技术学院,北京100049
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胃蛋白酶是哺乳动物的一种极其重要的消化酶,通过水解特定氨基酸间的肽键从而分解食物中的蛋白质.胃蛋白酶是一种酸性蛋白酶,对周围环境的酸碱度比较敏感.本研究采用傅里叶变换红外光谱(FTIR)技术研究了不同pH值和表面性质对胃蛋白酶二级结构的影响.结果表明,随着pH值的增大,β-折叠结构的比例先增加,在pH 3～7之间达到最大值,然后在溶液为碱性时降低,无规卷曲结构比例则与之相反.衰减全反射(ATR)晶体表面存在TiO2时,β-折叠结构含量远高于其它二级结构,且随着pH值变化,各二级结构比例没有明显的变化.通过对比吸收峰强度发现,胃蛋白酶与TiO2表面的相互作用有利于溶液中胃蛋白酶的吸附,表明基底表面的官能团对胃蛋白酶的构象也有影响.
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