目的分离、纯化湖北钉螺(Oncomelania hupensis)体内凝集素,测定其相对分子质量。方法用饱和度为0～40%的硫酸铵对钉螺腹足部软体组织匀浆液进行分离,对其沉淀物先后采用Sephadex G-75凝胶过滤层析和Sepharose 4B亲和层析进行纯化。采用Brandford法测定纯化后凝集素的蛋白质含量,红细胞凝集试验测定其凝集活性,并计算比活力。用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)检测凝集素的纯化效果,并测定其亚基相对分子质量。利用Sephadex G-75凝胶层析测定钉螺凝集素的相对分子质量。结果饱和度为0～40%硫酸铵对钉螺凝集素组织匀浆液进行分离,比活力从组织匀浆液的21.74 titer/mg提高到了61.93 titer/mg。经Sephadex G-75凝胶层析和Sepharose 4B亲和层析,钉螺凝集素的比活力分别提高到75.89 titer/mg和963.86 titer/mg。对凝胶过滤层析和亲和层析纯化后的凝集素进行SDS-PAGE分析,可见单一清晰条带,凝集素亚基的相对分子质量约为Mr 53 000。凝胶层析测定钉螺凝集素的相对分子质量约为Mr 78 000。结论盐析法、凝胶层析和亲和层析联合应用可对湖北钉螺凝集素进行有效的分离纯化。湖北钉螺凝集素为单亚基蛋白。