【摘 要】
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将编码人Ｉ型免疫缺陷病毒（ＨＩＶ－１）衣壳蛋白的ｐ２４ｇａｇ基因片段，克隆到原核表达载体ｐＥＴ－１７ｂ的Ｔ７噬菌体启动子下游，构建成了重组表达质粒ｐＥＴ２４，并使ｐ２４ｇａｇ基因片段在大肠杆菌ＢＬ２１（ＤＥ３）中高效表达，产物为３０ｋＤａ的ｓ１９－ｐ２４融合蛋白，表达量占菌体总蛋
【机 构】
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解放军农牧大学军事兽医研究所病毒室,河南省农业科学院畜牧兽医研究所,河南农业大学牧医工程学院
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将编码人Ｉ型免疫缺陷病毒（ＨＩＶ－１）衣壳蛋白的ｐ２４ｇａｇ基因片段，克隆到原核表达载体ｐＥＴ－１７ｂ的Ｔ７噬菌体启动子下游，构建成了重组表达质粒ｐＥＴ２４，并使ｐ２４ｇａｇ基因片段在大肠杆菌ＢＬ２１（ＤＥ３）中高效表达，产物为３０ｋＤａ的ｓ１９－ｐ２４融合蛋白，表达量占菌体总蛋白的３８．４％。重组ｐ２４蛋白均与抗ｐ２４单克隆抗体及ＨＩＶ－１阳性血清发生特异性反应，具有较好的抗原性。
The p24gag gene fragment encoding human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) capsid protein was cloned into the downstream of T7 phage promoter of prokaryotic expression vector pET-17b to construct recombinant expression plasmid pET24, and the p24gag gene fragment in Escherichia coli BL21 (DE3) was highly expressed, the product was 30kDa s19-p24 fusion protein, the expression of total bacterial protein accounted for 38.4%. The recombinant p24 protein reacted specifically with anti-p24 monoclonal antibody and HIV-1 positive serum and had good antigenicity.
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