【摘 要】
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为高效制备可溶性人源N anog蛋白,降低N anog蛋白的使用成本。该研究通过分子克隆技术构建重组大肠杆菌(pET32a-N anog),利用IPTG诱导进行可溶性融合表达。采用镍离子柱亲和
【机 构】
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粮食发酵工艺与技术国家工程实验室（江南大学）,工业生物技术教育部重点实验室（江南大学）
【基金项目】
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国家重点研发计划项目:高版本模式微生物底盘细胞(2018YFA0900300)
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为高效制备可溶性人源N anog蛋白,降低N anog蛋白的使用成本。该研究通过分子克隆技术构建重组大肠杆菌(pET32a-N anog),利用IPTG诱导进行可溶性融合表达。采用镍离子柱亲和层析法纯化产物并将纯化后产物进行肠激酶酶切后得到目的蛋白,Western blot鉴定该蛋白抗体结合的特异性并进一步优化发酵条件。结果表明,原核表达载体pET32a-N anog构建成功,可在大肠杆菌中与硫氧还蛋白融合表达,融合蛋白经肠激酶酶切后得到相对分子质量约为38 kDa的蛋白,Western blot鉴定该蛋
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