【摘 要】
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天然无结构蛋白a-synuclein（a-syn）的纤维化聚集是帕金森病的特征表现。静电相互作用已被证明会显著影响a-syn 的聚集。该文通过简单的赖氨酸乙酰化修饰改变蛋白的净电荷，研究静
【机 构】
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中国科学院生物磁共振分析重点实验室，波谱与原子分子物理国家重点实验室，武汉磁共振中心 中国科学院武汉物理与数学研究所，湖北武汉 430071 中国科学院大学，北京 100049;中国科学院生物磁共振分
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天然无结构蛋白a-synuclein（a-syn）的纤维化聚集是帕金森病的特征表现。静电相互作用已被证明会显著影响a-syn 的聚集。该文通过简单的赖氨酸乙酰化修饰改变蛋白的净电荷，研究静电效应对于a-syn 的构象和纤维化聚集的影响。核磁共振（NMR）实验结果表明乙酰化后的a-syn仍然是无序结构，而且展现出比野生型更加伸展的构象。由于N端和C端都高度带负电荷，结构打开会更加暴露NAC区域，静电排斥和疏水作用共同存在，但 ThT 荧光实验发现乙酰化修饰抑制了它的纤维化聚集，因此我们认为这里静电排斥占据主导作用。这种依赖电荷的作用机理会帮助我们更好地理解a-syn的纤维化聚集，而乙酰化修饰也提供了一种抑制聚集的新方法。
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