多管藻蛋白质酶解多肽的抗氧化活性研究

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目的研究多管藻蛋白质酶解多肽的抗氧化活性。方法采用超声破碎、提取、酒精沉淀等步骤获得多管藻水溶性蛋白质、碱溶性蛋白质和盐溶性蛋白质,分别经胃蛋白酶、中性蛋白酶和胰蛋白酶酶解处理获得相应多肽,分别采用邻二氮菲-Fe2+氧化法和DPPH.清除法评价其抗氧化活性。结果与结论经胃蛋白酶处理后,水溶性蛋白质酶解多肽对羟自由基的清除率最高,而碱溶性蛋白质酶解多肽、盐溶性蛋白质酶解多肽对DPPH.的清除率较水溶性蛋白质酶解多肽高;经中性蛋白酶处理后,碱溶性蛋白质酶解多肽对羟自由基的清除率最强,三种酶解多肽对DPPH.的清除率均较低;经胰蛋白酶处理后,发现三种酶解多肽对羟自由基、DPPH.的清除活性与中性蛋白酶相近。因此,多管藻水溶性蛋白质胃蛋白酶解多肽和碱溶性蛋白质中性蛋白酶解多肽对羟自由基清除活性最强,而胃蛋白酶酶解多管藻碱溶性蛋白质和盐溶性蛋白质所得多肽对DP-PH.清除活性最强。 Objective To study the antioxidant activity of multi-pipe protein hydrolyzate peptides. Methods The polysaccharides of water-soluble protein, alkali-soluble protein and salt-soluble protein were obtained by ultrasonic disruption, extraction and alcohol precipitation. Peptides were obtained by pepsin, neutral protease and trypsin digestion, respectively. Phenanthrene-Fe2 + oxidation method and DPPH clearance method to evaluate its antioxidant activity. RESULTS AND CONCLUSION: After the pepsin treatment, the water-soluble protein hydrolyzate had the highest hydroxyl radical scavenging rate, while the alkaline protease-degrading polypeptide and salt-soluble protein hydrolyzing polypeptide scaved DPPH. Than the water-soluble protein After neutral protease treatment, the cleavage rate of hydroxyl radical was the strongest among the proteolytic peptides of alkaline-soluble protein, and the DPPH of three proteolytic peptides were lower. After trypsin treatment, three kinds of peptides were found The digestion activity of DPPH on hydroxyl radical and DPPH was similar to that of neutral protease. Therefore, the multi-tube water-soluble protein pepsin and alkali-soluble protein neutral proteolytic peptides have the strongest scavenging activity on hydroxyl free radicals, whereas the pepsin-hydrolyzed pea-alkali-soluble protein and salt- PH. Stripping activity of the strongest.
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