【摘 要】
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以结核分枝杆菌H37Rv基因组为模板,扩增hisD基因,构建pET-28a-HDH重组质粒;转化重组质粒到E.coli BL21（DE3）并诱导表达,纯化可溶性的结核分枝杆菌L-组氨醇脱氢酶（HDH）,并对其性质
【机 构】
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复旦大学生命科学学院遗传学研究所遗传工程国家重点实验室,河南工业大学生物工程学院
【基金项目】
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国家自然科学基金资助项目（30670109）,国家基础研究“973”基金资助项目（2005CB523102）
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以结核分枝杆菌H37Rv基因组为模板,扩增hisD基因,构建pET-28a-HDH重组质粒;转化重组质粒到E.coli BL21（DE3）并诱导表达,纯化可溶性的结核分枝杆菌L-组氨醇脱氢酶（HDH）,并对其性质进行研究,结果表明：重组结核分枝杆菌L-组氨醇脱氢酶能以L-组氨醇和NAD＋为底物催化L-组氨醇生成L-组氨酸;该酶的最适pH值为8.3,最适温度为45℃,比活力为1.788 U/mg;Mn^2＋,Ca2＋,Zn^2＋,Co^2＋等对酶促反应有激活作用;底物NAD＋和L-组氨醇的米氏常数分别为0.
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