【摘 要】
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目的 利用原核系统可溶性表达结核分枝杆菌PPE17蛋白并进行纯化,研究其免疫学特性,并评价该重组蛋白在结核病血清学诊断方面的价值.方法 从结核分枝杆菌H37Rv基因组中利用PCR
【机 构】
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解放军第三○九医院全军结核病研究所,北京,100091
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目的 利用原核系统可溶性表达结核分枝杆菌PPE17蛋白并进行纯化,研究其免疫学特性,并评价该重组蛋白在结核病血清学诊断方面的价值.方法 从结核分枝杆菌H37Rv基因组中利用PCR扩增PPE17核酸序列然后克隆至融合表达载体pET-DsbC中,转入大肠埃希菌BL21(DE3)进行诱导、表达和纯化,用Western Blot和EL ISA方法进行抗原性初步评价.结果 融合蛋白Ds-bC-PPE17在原核系统内经IPTG诱导表达后,主要以可溶性形式表达存在,经镍柱层析获得了纯的重组蛋白,纯度达95％以上.Western Blot和EL ISA方法结果证明重组DsbC-PPE17蛋白具有较强的抗原活性.用纯化的PPE17蛋白做抗原,临床诊断结核病人血清,阳性率达60％.结论 融合蛋白DsbC-PPE17在大肠埃希菌中以可溶性表达形式存在,高纯度的重组融合蛋白有可能成为结核病的血清学诊断抗原.
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