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利用紫外-可见吸收和荧光光谱法研究了血红蛋白（Hb）与细胞色素c（Cytc）两种血红素蛋白的去折叠行为。采用化学变性剂盐酸胍（GdHCl）和尿素（Urea）诱导两种蛋白构象去折叠,阐述了两种蛋白的去折叠机理。Hb的血红素（Heme）辅基通过与卟啉铁原子和组氨酸配位,与肽链键合的稳定性较差,在3.0 mol/L的盐酸胍作用下即发生解离。而Cyt c的Heme辅基通过卟啉与半胱氨酸形成二硫键呈现较强的稳定性,盐酸胍浓度达到6.0 mol/L也难使其发生解离。该研究为阐释蛋白构象与功能之间的关系提供了重要依据。