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采用荧光光谱法、紫外可见吸收光谱和傅立叶变换红外光谱法（FT-IR）研究了模拟生理条件下人血清白蛋白（HSA）与酸性铬兰K（ACBK）的相互作用。根据荧光猝灭数据，HSA与ACBK有一个结合位点，结合常数为2．3×10^4L／mol；根据Ftirster能量转移理论，求得ACBK与HSA上氨基酸残基间的距离r=3．46nm；运用蛋白质红外光谱酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带结合的方法定量测定了HSA与ACBK作用后二级结构的变化。结果发现，HSA与ACBK的结合使蛋白质分子中的肽链部分展开，α螺旋结构明显减少