【摘 要】
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从尖吻蝮蛇蛇毒中,通过嗜硫色谱、Sephadex G-75、Blue胶和POROS HQ20离子交换色谱,分离纯化得到纯组分AA-PLA2-I,并证明其为新型酸性磷酸酯酶A2.经鉴定,该酶为分子量14.4 kD
【机 构】
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福州大学生物工程研究所,福建省肿瘤医院,
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从尖吻蝮蛇蛇毒中,通过嗜硫色谱、Sephadex G-75、Blue胶和POROS HQ20离子交换色谱,分离纯化得到纯组分AA-PLA2-I,并证明其为新型酸性磷酸酯酶A2.经鉴定,该酶为分子量14.4 kD的单体蛋白,等电点5.66,不含中性糖基,N端序列为SLIQFETLIMKVVKK,其磷酸酯酶A2活性的最适温度和pH条件分别为50℃和pH10.此外,该酶蛋白酶活性较弱,无出血毒性,但具有抗凝血活性,且其抗凝血活性耐热至70℃.
From Agkistrodon acutus venom, the pure component AA-PLA2-I was isolated and purified by thichon chromatography, Sephadex G-75, Blue gel and POROS HQ20 ion exchange chromatography, and it was proved to be a novel acid phosphatase A2. It was identified as a monomeric protein with a molecular weight of 14.4 kD, an isoelectric point of 5.66, free of neutral glycosylation and an N-terminal sequence of SLIQFETLIMKVVKK. The optimal temperature and pH conditions for phosphatase A2 activity were 50 ° C and pH 10. In addition, this enzyme has weak protease activity, no bleeding toxicity, but anticoagulant activity, and its anticoagulant activity is resistant to heat to 70 ° C.
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