【摘 要】
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目的探讨肺炎链球菌热休克蛋白40(HSP40)引起小鼠巨噬细胞免疫应答的机制。方法表达、纯化重组HSP40蛋白(r HSP40),去除其中的脂多糖(LPS)。r HSP40处理C57BL/6野生小鼠骨髓
【机 构】
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重庆医科大学检验医学院临床检验诊断学教育部重点实验室,
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目的探讨肺炎链球菌热休克蛋白40(HSP40)引起小鼠巨噬细胞免疫应答的机制。方法表达、纯化重组HSP40蛋白(r HSP40),去除其中的脂多糖(LPS)。r HSP40处理C57BL/6野生小鼠骨髓来源巨噬细胞(BMDM)后,反转录PCR检测BMDM中肿瘤坏死因子α(TNF-α)、白细胞介素6(IL-6)、IL-1β、IL-23p19、IL-12p40、IL-12p35、IL-10的mRNA水平,ELISA检测TNF-α、IL-6、IL-12p40水平;r HSP40刺激后,ELISA检测野生型、Toll样受体2(TLR2)和TLR4缺陷的BMDM中TNF-α和IL-6的表达水平;丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)抑制剂预处理BMDM后,ELISA检测其对r HSP40诱导TNF-α和IL-6水平的影响;Western blot法检测p38MAPK和c-Jun氨基末端激酶(JNK)磷酸化水平。结果获得纯度90%以上的r HSP40;r HSP40可显著增强p38MAPK、JNK的磷酸化水平和TNF-α、IL-6的表达;p38MAPK和JNK抑制剂可显著抑制TNF-α和IL-6的表达;与野生BMDM相比较,TLR4缺陷的BMDM表达TNF-α和IL-6显著降低。结论 HSP40诱导小鼠巨噬细胞产生免疫应答受JNK及p38MAPK信号通路调控,并且此过程依赖TLR4。
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