β-乳球蛋白B变性的DSC法研究

来源 :中国科学(B辑 化学 生命科学 地学) | 被引量 : 0次 | 上传用户:f54265932
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运用差示扫描量法,研究了牛β-Lg B在含各种浓度GuHC1的磷酸盐溶液中的变性。实验表明,在高蛋白质浓度条件下,GuHC1的存在使β-Lg B既可以冷变性,又可以热变性。两者的焓变有相反的符号。冷变性和复性都是可再生的,而热变性是不可逆的。在热变性过程中牵涉到单体分子间的协同作用,可用热力学模型N_cD→F表示。热变性过程的活化能是285 kJ/mol,表明GuHC1不是通过显著降低活化能而降低β-Lg B的热变性温度和热变性焓的。对于冷变性过程,尤其在3.10mol/L GuHC1溶剂中,可用二态模型ND表示。 Using differential scanning calorimetry, the denaturation of bovine beta-Lg B in phosphate-containing solutions containing various concentrations of GuHC1 was studied. Experiments show that, at high protein concentrations, the presence of GuHC1 makes both β-Lg B cold-denatured and thermally denatured. The enthalpy change between the two has the opposite sign. Both denaturation and renaturation are renewable, while denaturation is irreversible. Thermal denaturation involved in the synergy between the monomer molecules can thermodynamic model N_cD → F said. The activation energy of the thermal denaturation process was 285 kJ / mol, indicating that GuHC1 does not reduce the heat denaturation temperature and the heat-denatured enthalpy of β-Lg B by significantly lowering the activation energy. For the cold denaturation process, especially in 3.10mol / L GuHC1 solvent, it can be expressed by the binary model ND.
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