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本文构建并表达了旋毛虫热休克蛋白70（Ts—Hsp70）与排泄分泌抗原Ts87的融合蛋白，并对融合蛋白进行纯化和免疫学鉴定。本研究采用限制性内切酶EcoRI酶切位点将目的基因Ts—Hsp70与Ts87相连接，插入pET28-a（＋）质粒，转人大肠埃希菌BL21（DE3）中诱导表达、纯化，获得的融合蛋白rTs—Hsp70-Ts87用Western blot的方法鉴定。经PCR、酶切鉴定、测序分析，结果显示，目的基因片段大小为2721bp，构建的重组质粒与预期相符。经IPTG诱导表达，通过镍离子柱层析纯化复性