【摘 要】
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通过对嗜热酸性Ⅲ型普鲁兰多糖水解酶TK-PUL进行N末端截短突变,并比较TK-PUL与突变酶的酶学性质,确定N末端结构模块的缺失对酶学性质的影响.结构模块N1的缺失改良了TK-PUL的
【机 构】
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江西省科学院微生物研究所,江西 南昌 330096;海南大学食品科学与工程学院,海南 海口 570228
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通过对嗜热酸性Ⅲ型普鲁兰多糖水解酶TK-PUL进行N末端截短突变,并比较TK-PUL与突变酶的酶学性质,确定N末端结构模块的缺失对酶学性质的影响.结构模块N1的缺失改良了TK-PUL的催化特性,其α-淀粉酶比活力提高至TK-PUL的1.11倍,普鲁兰酶比活力提高至TK-PUL的1.12倍,于100?℃的半衰期延长至TK-PUL的1.15倍.结构模块N2的缺失提高了酶的热稳定性,于100?℃的半衰期延长至TK-PUL的1.25倍.但是结构域N2的缺失降低了酶的pH值稳定性、酶的底物结合能力以及比活力.并且结构域N2影响了酶的底物选择性,导致其α-淀粉酶活性与普鲁兰酶活性的比值由0.49提高至0.60.结果表明,TK-PUL的N末端结构模块N1和N2均不是其发挥催化活性所必需的结构区域,但是对酶的底物结合能力、底物降解能力以及稳定性具有重要影响.
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