牙鲆肌肉赖氨酸氨肽酶的分离纯化与性质研究

来源 :中国食品学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:ys13920715
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通过DEAE-Sephacel阴离子葡聚糖纤维素交换层析,Phenyl Sepharose 6-Fast Flow苯基葡聚糖凝胶疏水层析和DEAE Sepharose-Fast Flow阴离子葡聚糖凝胶交换层析,从牙鲆(Paralichthys olivaceus)肌肉中分离纯化得到1种赖氨酸氨肽酶,并对其生化性质进行研究.牙鲆赖氨酸氨肽酶的分子质量约为100 ku.该酶的最适温度45℃,最适pH 7.5,二价金属离子对酶活性有较大影响,EDTA和EGTA等金属螯合剂对其活性有抑制作用.该酶对荧光合成底物Lys-MCA分解作用最强,而对内肽酶对应的荧光底物没有分解作用.免疫印迹反应结果显示,该酶与鲤鱼肌肉中亮氨酸氨肽酶同源性较高,并在牙鲆多种器官中均有分布.
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