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研究了诱导温度对重组人DNaseI（rhDNaseI）在大肠杆菌中可溶表达的影响，发现加诱导剂后在37℃培养时，rhDNaseI融合蛋白以包涵体形式存在；而20℃培养，rhDNaseI融合蛋白有62．3％分泌到周质，并且具有酶活性。对这两种不同表达模式表达的rhDNaseI融合蛋白进行分离纯化，发现前者最终酶活为592．2U／mg，回收率为32．1％；后者酶活为1283U／mg，回收率为24．1％。比较这两种纯化工艺，分泌表达模式的分离纯化工艺较好。