猪心肌高铁肌红蛋白还原酶高级结构及功能域的荧光表征

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猪高铁肌红蛋白还原酶(pMetMbase A)是肌红蛋白氧化还原系统中被新认识的还原酶,它的分子结构有待荧光光谱表征.本研究采用普通及同步荧光法,以求证该酶特征荧光发射光谱和结构功能域.pMetMbase A的优化荧光光谱条件是,扫描速度600nm/min、光栅狭缝10nm、溶液浓度1.0×10-2mmol/L、激发光波长270nm和波长差20nm.结果表明,pMetMbase A具有自己的特征荧光发光谱带;311和349.5 nm处分别是酪氨酸和色氨酸残基的特征荧光;650nm处是其卟啉环-铁(heme-Fe)双硫键的特征荧光,推测为电子传递和还原反应的核心活性位点.因此,该pMetMbase A具备蛋白质的肽链和heme-Fe结构.
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