【摘 要】
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研究热处理对大豆11S球蛋白表面疏水性(H0)的影响,并对蛋白质拉曼光谱进行分析。随着热处理时间的延长,在80℃热处理下,大豆11S球蛋白的H0增加,二级结构中α-螺旋结构转变为
【机 构】
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东北农业大学食品学院,吉林农业大学食品科学与工程学院
【基金项目】
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“十三五”国家重点研发计划重点专项(2016YFD0401402)
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研究热处理对大豆11S球蛋白表面疏水性(H0)的影响,并对蛋白质拉曼光谱进行分析。随着热处理时间的延长,在80℃热处理下,大豆11S球蛋白的H0增加,二级结构中α-螺旋结构转变为β-转角和无规卷曲结构。在90℃和100℃热处理下,H0先增加后稍有降低,且100℃热处理下H0变化地更快,且变化程度更大,α-螺旋和β-折叠结构转变为β-转角和无规卷曲结构。此外,热处理会使蛋白分子中的酪氨酸和色氨酸残基趋于“暴露”态,同时改变11S球蛋白分子间二硫键的振动模式,使二硫键由g-g-g构型转变为t-g-t构型,这可
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