论文部分内容阅读
为了从鹅绒藤(Cynanchum chinese R.Br.)全植株中提取、纯化巯基蛋白酶并进行部分性质研究,采集伞植株,粉碎后用盐析、凝胶层析、离子交换层析方法纯化蛋白酶。结果,得到两种活性蛋白,其中一种经SDSPAGE鉴定为均一条带,分子质量15.8KD;作用最适pH7.0,最适温度50℃。对HhA-β链水解的Km值为1.23×10^-6mol/L。巯基酶抑制剂、保护剂实验提示该酶为巯基蛋白酶。结论,实验流程简洁可行,提纯得到的蛋白酶纯度较高、得率中等。