【摘 要】
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摘要：抑制素A和抑制素B是由不同抑制素/激活素β亚基（βA、βB）和结构相似的α亚基组成的同源二聚体，即抑制素A （αβA）、抑制素B（αβB）。利用生物信息学技术对抑制素α亚基（INHα）进行三级结构建模，并利用ClustalW和SPDV软件比较INHα与其他转化生长因子β（TGF-β）超结构家族成员在结构和序列方面的异同。结果表明，激活素（ACT）、骨形成蛋白7（BMP7）、BMP9与type
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摘要：抑制素A和抑制素B是由不同抑制素/激活素β亚基（βA、βB）和结构相似的α亚基组成的同源二聚体，即抑制素A （αβA）、抑制素B（αβB）。利用生物信息学技术对抑制素α亚基（INHα）进行三级结构建模，并利用ClustalW和SPDV软件比较INHα与其他转化生长因子β（TGF-β）超结构家族成员在结构和序列方面的异同。结果表明，激活素（ACT）、骨形成蛋白7（BMP7）、BMP9与type Ⅱ受体结合面的核心氨基酸在INH α 中不仅在多处发生了突变，而且在空间上也发生了很大位移，因此如果INH α同时与type Ⅱ受体在与激活素、BMP7、BMP9的相同位置结合，那么INH α会比激活素与激活素受体ActRⅡ、ActRⅡB的亲和力低。ACT A中几个参与活化素受体样激酶4（ALK4）相互作用的氨基酸在INH α中发生了突变，ACT A α螺旋中极性氨基酸在INH α 中被非极性氨基酸所替代，且α 螺旋在空间上发生了很大位移，INH α 不与ALK4结合。可见，抑制素信号传导机制为：抑制素与Betaglycan高亲和力结合并与ActR Ⅱ、ActR ⅡB、BMPR Ⅱ形成复合物，但不与ALK4结合，因此将它们与激活素和BMP隔离。
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2结果与分析
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2.4INHα 三级结构特点与比较
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3结论与讨论
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[8]Brown M A，Zhao Qinghai，Baker K A，et al. Crystal structure of BMP-9 and functional interactions with pro-region and receptors[J]. The Journal of Biological Chemistry，2005，280（26）：25111-25118.
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