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在pH7．4，0．05mol·L^-1Tris—HCI条件下，采用荧光光谱法研究了乙二胺-N，N’-二邻氨基苯甲酸（EDA）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明，EDA与BSA的结合使蛋白质的荧光被猝灭，条件稳定常数为lgK=5．81±0．04，结合位点数为1，并依据Foerster能量转移理论确定EDA与BSA色氨酸残基的最近距离r为2．14nm。