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利用基因融合与基因工程技术，将两个粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子（GM-CSF）基因经白细胞介素-3（IL-3）的N端亲水序列串联起来，插入表达质粒载体，在大肠杆菌中高效表达出含凝血酶识别序列的MS2-双体GM-CSF融合蛋白。表达蛋白经凝血酶消化后，可去除MS2细菌蛋白，获高活性的双体GM-CSF分子（G2）。利用GM-CSF依赖性细胞株TF-1检测活性表明，G2的比活性高于单体GM-CSF的10倍以上，为研制新一代GM-CSF提供了新的途径。