【摘 要】
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目的 :实现特异性抗A型肉毒毒素人源单链抗体 (ScFv)的表达与纯化 ,并进行结合活性分析。方法 :克隆单链抗体基因ScFv(VH Linker Vk) ,利用pET2 2b表达载体构建重组表达质粒
【机 构】
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军事医学科学院微生物流行病研究所,军事医学科学院微生物流行病研究所 北京100071,北京100071
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目的 :实现特异性抗A型肉毒毒素人源单链抗体 (ScFv)的表达与纯化 ,并进行结合活性分析。方法 :克隆单链抗体基因ScFv(VH Linker Vk) ,利用pET2 2b表达载体构建重组表达质粒 ,在大肠杆菌BL2 1(DE3)中进行IPTG化学诱导 ,固相亲和层析纯化蛋白 ,ELISA测定其特异结合活性。结果 :pET2 2b可稳定表达人源单链抗体基因 ,表达产物占全菌蛋白的 2 5 % ,表达蛋白全部以包涵体形式存在于胞内。经IMAC纯化 ,蛋白纯度大于 95 %。竞争性ELISA测定结果表明 ,重组抗毒素在体外具有良好的活性 ,可竞争肉毒马血清与肉毒毒素结合。结论 :采用原核表达系统可实现抗A型肉毒毒素人源单链抗体的高效表达 ,重组人源单链抗体具有抗原特异结合活性。
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