【摘 要】
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以禽多杀性巴氏杆菌国际标准株X-73基因组DNA为模板,采用PCR扩增得到编码信号肽除外的成熟外膜蛋白H的ompH基因,将ompH基因克隆至pMAL-p2X表达栽体中,构建重组表达质粒pMAL-p
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以禽多杀性巴氏杆菌国际标准株X-73基因组DNA为模板,采用PCR扩增得到编码信号肽除外的成熟外膜蛋白H的ompH基因,将ompH基因克隆至pMAL-p2X表达栽体中,构建重组表达质粒pMAL-p2x-ompH,转化大肠杆菌BL21,用SDS-PAGE电泳检测IPTG诱导后的表达蛋白.DNA测序结果表明ompH基因片段大小为1002 bp,与已报道的ompH基因的核苷酸序列完全相同、而SDS-PAGE结果显示表达分子质量约为78 ku,与预期的融合蛋白MBP-OmpH分子质量相符,表明成功构建出原核表达质粒并实现了目的蛋白表达,为进一步开展禽多杀性巴氏杆菌保护抗原的研究奠定基础.
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