【摘 要】
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为了研究华支睾吸虫磷酸甘油酸变位酶的活性位点,试验通过生物信息学分析和重叠延伸PCR的方法,对该酶的底物结合位点进行突变,得到突变体基因CsP GM-H190Q,将其克隆至表达载
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为了研究华支睾吸虫磷酸甘油酸变位酶的活性位点,试验通过生物信息学分析和重叠延伸PCR的方法,对该酶的底物结合位点进行突变,得到突变体基因CsP GM-H190Q,将其克隆至表达载体pET-24b(+)上,转化大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞,利用IPTG进行诱导表达。结果表明:华支睾吸虫磷酸甘油酸变位酶突变体蛋白(CsP GM-H190Q)的分子质量为29.0 ku,Ni-NTA HisTrap柱纯化后得到纯度较高的蛋白。
In order to study the active site of the phosphoglycerate mutase of Clonorchis sinensis, the substrate of the enzyme was mutated by bioinformatics analysis and overlap extension PCR, and the mutant gene CsP GM-H190Q , Cloned into the expression vector pET-24b (+), transformed into E. coli BL21 (DE3) competent cells, induced by IPTG expression. The results showed that the molecular mass of CsP GM-H190Q was 29.0 ku, and the purified protein was purified by Ni-NTA HisTrap column.
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