【摘 要】
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经过一步亲和层析和一步离子交换层析,从五步蛇毒分离出了一个类凝血酶。这个蛋白酶在还原SDS-PAGB分析中表现出的分子量为～40kD,在MALDI-TOF-TOF-MS分析中则显示为～34 kD.不同
【机 构】
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教育部微生物代谢重点实验室,上海交通大学生命科学技术学院,上海市闵行区东川路800号,邮编200240
【出 处】
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2007年全国生化与生物技术药物学术年会
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经过一步亲和层析和一步离子交换层析,从五步蛇毒分离出了一个类凝血酶。这个蛋白酶在还原SDS-PAGB分析中表现出的分子量为～40kD,在MALDI-TOF-TOF-MS分析中则显示为～34 kD.不同于其他的蛇毒类凝血酶,这个蛋白酶只能被三氟甲磺酸(TFMS)脱糖而不能被N-glycosidase F(PNGase F)水解。经实验分析,这个蛋白酶含有～6kD的O-linked糖链,其等电点为～4.8±0.2。这个酶在pH 9时显示出最大自身降解程度和以BAEE为底物的精氨酸酯酶活性,在～50℃其水解能力最强,而且能被Aprotinin, PMSF, AEBSF和Benzamidine等抑制。同时,它也显示除了人纤维蛋白原凝结活性和以DL-BAPA为底物的精氨酸酰酶活性。氨基酸组分测定,N端15个氨基酸测序以及肽指纹图谱分析显示,这个蛋白和其他蛇毒中的类凝血酶有较高的同源性。
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